原子力顯微鏡AFM可以在真空、空氣和液體環(huán)境下成象。根據(jù)需要，AFM可在水、各種緩沖液、丙醇、丁醇等液體環(huán)境中成象，對實時觀察微生物和生物大分子的動態(tài)生理過程大有裨益，這是其它技術(shù)所無法比擬的。

AFM可用于觀察蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)及其參與的生理活動等。如抗體結(jié)構(gòu)，纖維蛋白聚合，膠原裝配，抗原抗體識別等。以下舉幾例說明。

免疫球蛋白X_線衍射顯示lgG呈Y形結(jié)構(gòu)，普通AFM不易觀察到Y(jié)形結(jié)構(gòu)，低溫AFM可以看到。用多壁碳納米管探針可在室溫下重復(fù)獲得lgG的Y型結(jié)構(gòu)圖象。lgM目前還不能用X_線衍射進(jìn)行分析。用多壁碳納米管探針在室溫清楚地顯示了lgM對稱的五鄰體結(jié)構(gòu)，包括5對外部的Fab片段和,個內(nèi)部的Fe片段，個別圖象還顯示了連接2個Fe區(qū)域的環(huán)結(jié)構(gòu)。

流感病毒血凝素是一個三聚體蛋白，每個單體由HA1和HA2兩個多肽鏈組成。用AFM研究了血凝素蛋白的兩個片段BHA和HFA2。用脂質(zhì)雙分子層修飾液體池中的云母片，將BHA和HFA2蛋白溶液注入液體池中，以輕敲模式觀察，發(fā)現(xiàn)在中性條件下兩種蛋白與脂質(zhì)雙分子層結(jié)合后，均能自組裝形成三聚體分子。對環(huán)境進(jìn)行酸化后，HFA2蛋白橫向結(jié)合更加明顯，脂質(zhì)層沒有受到明顯干擾；而BHA蛋白幾乎不受酸化的影響，脂質(zhì)層中出現(xiàn)小的缺損和孔洞。核小體重構(gòu)一些生理過程需要核小體重構(gòu)，以使DNA更容易與特定的蛋白靠近。如SWI/SNF復(fù)合物能使核小體結(jié)構(gòu)發(fā)生變化，增加對DNA裂解酶和限制性內(nèi)切酶的敏感性，生化方面的證據(jù)表明重構(gòu)狀態(tài)是單個核小體的“二聚體”形式。用碳納米管探針從形態(tài)學(xué)角度進(jìn)行了證實。此外還顯示SWI/SNF復(fù)合物呈多葉結(jié)構(gòu)。