蛋白質構象觀察得到物理吸附于支持物表面的獨立蛋白的高分辨率成像是AFM最具挑戰(zhàn)性的任務之一。SanPaulo和García利用AFM觀察了抗體分子8（抗人血清白蛋白IgG），抗體分子（－150kD）由兩個包含抗原結合位點的Fab段和一個Fc段構成，三級結構為“T”或“Y”形狀。HAS分子的AFM成像，顯示分子的四種基本形態(tài)，每種形態(tài)的高分辨率圖像。顯示抗體分子的Fab段，F(xiàn)c段突出于表面外；（b）可能代表相反的情況，顯示抗體分子的Fc段，F(xiàn)ab臂突出于表面外；（c）為抗體分子的一個Fab臂和Fc段沉積于支持物表面，另一個Fab臂則突出于表面外；（d）顯示三個片段都平鋪在支持物表面。不同的形態(tài)可能是對云母片的非特異吸附造成的。在每種形態(tài)中，分子間側向和垂直方向的分辨率有微小的變化，可能與連接Fab段和Fc段的鉸鏈區(qū)的屈曲有關。

Yang等利用AFM觀察到β淀粉樣蛋白(Aβ)的構象變化9，10,即從自由盤繞狀態(tài)向β片層和獨立晶核聚合狀態(tài)轉變的過程。在纖維形成的必經(jīng)階段,即Aβ自由盤繞向β片層構象變化過程中,作為化學伴侶(chemicalchaperones)的有機滲透劑(osmolytes)如三甲胺Ｎ-氧化物(trimethylamineN-oxide，TMAO)和甘油迅速增加，可以使部分變性的蛋白優(yōu)先水合，穩(wěn)定構象和聚合狀態(tài)。同時伴隨著從無定形、無結構的形式向統(tǒng)一的球形并有可能產(chǎn)生晶核結構的方向迅速轉變。Aβ水合作用中的滲透劑的增加也影響著淀粉樣物質形成的最后階段并介導體內初原纖維向成熟纖維的轉變。這些發(fā)現(xiàn)提示水合力可以用來控制纖維組裝,而且可以對細胞器如內質網(wǎng)中的Aβ的聚集和淀粉化途徑的體內建模提供幫助。

國內中科院化學所王志剛等利用STM與ATM直接觀察β淀粉樣蛋白在石墨表面的吸附及其凝聚體的精細結構。發(fā)現(xiàn)Aβ42易吸附在石墨臺階等缺陷處，并纖維化。纖維上有分節(jié)現(xiàn)象。在Aβ42在凝聚過程中，單體先自組裝成初纖維，單體和初纖維再組裝成纖維；初纖維和纖維、纖維和纖維之間可以交織形成螺旋結構。且Aβ淀粉樣蛋白凝聚時，因外界條件及樣品制備方法不同，形成的纖維具有多樣性。

除了在蛋白質研究中的應用，AFM還可應用于DNA、DNA——蛋白質復合物、多糖等研究以及生物分子識別，可以實時觀察細胞和細胞器的形態(tài)及變化，測量生物分子間力等。在生命科學領域，AFM有獨特的優(yōu)勢，但也存在不足，例如無法觀察細胞、細胞器內部形態(tài)，因此在實際研究過程中，我們可將AFM與其他儀器設備如透射電鏡、激光共焦顯微鏡、核磁共振、X射線晶體衍射等結合應用，以期獲得更為全面、真實的結果。